Filmtipps
ZDF Studienprogramm Chemie Folge 11:
Chemie des Lebendigen. Moleküle als Werkzeuge (21. Mär. 1975)
In Sendeminute 15 bis 25 geht es um Aminosäuren und Proteine
Gezeigt wird, wie ein einziges Protein-Molekül eine Zellmembran für Ionen durchlässig macht.
ZDF Studienprogramm Chemie Folge 12:
Chemie des Lebendigen. Moleküle organisieren sich
bei YouTube unter:
Chemie des Lebe(n)digen 1-2 (Moleküle organisieren sich)
https://www.youtube.com/watch?v=6slHUA-wscM&t=35s
Chemie des Lebe(n)digen 2-2 (Moleküle organisieren sich)
https://www.youtube.com/watch?v=UdcN9oUejjk&t=17s
In Sendeminute 4 bis ca. 12 geht es um die Enzyme
ZDF Studienprogamm Chemie Folge 13
Entstehung des Lebens – Moleküle bilden Gesellschaften
In Sendeminute 4 geht es um die Enzyme
Enzym
Ein Enzym, früher Ferment, ist ein Stoff, der aus biologischen Riesenmolekülen besteht und als Katalysator eine chemische
Reaktion beschleunigen kann. Die meisten Enzyme sind Proteine, eine Ausnahme bildet die katalytisch aktive RNA (Ribozym), wie z. B. snRNA oder
(natürlich nicht vorkommende künstlich hergestellte) katalytisch aktive DNA (Desoxyribozym). Ihre Bildung
in der Zelle erfolgt daher, wie auch bei anderen Proteinen, über Proteinbiosynthese an den Ribosomen. Enzyme haben wichtige Funktionen im Stoffwechsel von Organismen: Sie steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von der Verdauung bis hin zur Transkription (RNA-Polymerase) und Replikation (DNA-Polymerase) der Erbinformationen.
Seite „Enzym“. In: Wikipedia, Die freie Enzyklopädie. Bearbeitungsstand: 23. Oktober 2017, 13:44 UTC. URL: https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzym&oldid=170256346 (Abgerufen: 20. Dezember 2017, 21:26 UTC)
Funktion
Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h., die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate, werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Reaktionsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen.
Energetische Grundlagen der Katalyse
Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme in den Lebewesen nur mit vernachlässigbarer Geschwindigkeit ablaufen. Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die freie Reaktionsenthalpie ( 
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Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität
Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das aktive Zentrum (katalytisches Zentrum) verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv“ umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren, prosthetische Gruppen) des Enzymmoleküls und bedingt eine Spezifität der enzymatischen Katalyse. Diese Spezifität beruht auf der Komplementarität der Raumstruktur und der oberflächlich möglichen Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes.
Die Raumstruktur des aktiven Zentrums bewirkt, dass nur ein strukturell passendes Substrat gebunden werden kann. Veranschaulichend passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym wie ein Schlüssel in das passende Schloss (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Dies ist der Grund für die hohe Substratspezifität von Enzymen. Neben dem Schlüssel-Schloss-Modell existiert das nicht starre Induced fit model: Da Enzyme flexible Strukturen sind, kann das aktive Zentrum durch Interaktion mit dem Substrat neu geformt werden.
Bereits kleine strukturelle Unterschiede in Raumstruktur oder Ladungsverteilung des Enzyms können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Glucokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, deren Stereoisomer Galactose jedoch nicht. Enzyme können verschieden breite Substratspezifität haben, so bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab und Hexokinase IV akzeptiert neben der Glucose auch andere Hexosen als Substrat.
Die Erkennung und Bindung des Substrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Diese letzteren mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate. Die Aktivität von Enzymen wird teilweise durch Pseudoenzyme (Varianten von Enzymen ohne Enzymaktivität) reguliert.
Seite „Enzym“. In: Wikipedia, Die freie Enzyklopädie. Bearbeitungsstand: 23. Oktober 2017, 13:44 UTC. URL: https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzym&oldid=170256346 (Abgerufen: 20. Dezember 2017, 21:26 UTC)
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